Аминокислоты и производные

Аминокислоты и их производные относятся к соединениям, содержащим как аминогруппу, так и карбоксильную группу. Они представлены как в свободном, так и в связанном состоянии in vivo. Свободные аминокислоты распределены во всех видах животных клеток и жидкостях организма, при этом связанные аминокислоты являются главными основными компонентами белков и пептидов.

Природные аминокислоты действуют как бесцветные кристаллические вещества с относительно высокими температурами плавления. в основном выше 200 ℃. Обычно они растворимы в воде, но не растворимы в неполярных органических растворителях. Однако тирозин и цистин нерастворимы в воде; пролин и гидроксипролин растворимы в этаноле и эфире. Все аминокислоты растворимы в сильных растворах кислот и щелочей.

Согласно полярной характеристике группы R боковой цепи α-аминокислоты; те 20 обычных аминокислот, которые составляют белок, можно разделить на четыре группы:
① Аминокислоты с неполярной группой R; Всего существует 8 видов, из которых пять видов имеют алифатические боковые цепи, а именно аланин, лейцин, изолейцин, валин и пролин; два вида ароматических аминокислот, фенилаланин и триптофан; один вид относится к серосодержащей аминокислоте, а именно метионину; аминокислоты, принадлежащие к этой группе, имеют более низкую растворимость в воде, чем полярные аминокислоты R-группы; пролин, как правило, отличается от α-аминокислоты, он образуется путем замещения одного атома водорода аминокислоты боковыми цепями α-аминокислоты, принадлежащими собственно иминокислоте.
② Аминокислоты с полярной, но незаряженной группой R; Всего существует семь видов, а именно серин, треонин и тирозин, где группа R имеет гидроксигруппу; цистеин с группой R, имеющий меркаптогруппу цистеина; глутамин и аспарагин с R-группой, содержащей амидную группу, другой аминокислотой является глицин; молекула глицина не имеет R-группы, но имеет определенную полярность и, таким образом, относится к этой группе; боковые цепи в этой группе аминокислот содержат неассоциированные полярные группы и могут образовывать водородные связи с водой и легко растворяются в воде.
③Аминокислоты с группой R являются положительно заряженными аминокислотами. Всего существует три вида, а именно лизин, аргинин и гистидин; они несут положительный заряд при pH 7,0 и также известны как щелочные аминокислоты.
④Аминокислоты с отрицательно заряженной группой R. Всего существует два вида, а именно глутамат и аспартат; при pH 7,0 молекулы заряжены отрицательно, также известные как кислые аминокислоты. Формулу, символы сокращений и связанные с ними константы 20 видов аминокислотных структур можно увидеть из таблицы. В дополнение к 20 обычным аминокислотам, упомянутым выше, в некоторых белках также присутствуют дийодтирозин, тироксин, гидроксипролин и гидроксилизин. В дополнение к аминокислотам, входящим в состав белков, в различных тканях и клетках обнаружено также более 200 видов других видов аминокислот; эти аминокислоты в основном являются производными тех α-аминокислотного состава белков.

Однако существуют некоторые β-, γ- или δ-аминокислоты, а некоторые аминокислоты принадлежат к D- типа аминокислот, таких как β-аланин, γ-аминомасляная кислота и фенилаланин, содержащиеся в антибиотиках грамицидине-S, D-аланин и D-глутамат, содержащиеся в клеточной стенке грамположительных бактерий. Некоторые небелковые аминокислоты могут действовать как метаболически важные предшественники или промежуточные продукты, где β-аланин является предшественником витамина пантотеновой кислоты; орнитин и цитруллин являются предшественниками в синтезе аргинина; [гамма]-аминомасляная кислота является химическим нейротрансмиттером. Растения содержат большое количество небелковых аминокислот, относящихся к вторичным растительным веществам, таких как теанин, канаванин, дженколевая кислота, β-цианоланин и так далее.

Помимо 20 видов аминокислот обнаружен в организме и продуктах животного белка, в природе было обнаружено около 200 видов других видов аминокислот. Большинство из них обнаружено в царстве растений и имеют сложную молекулярную структуру, не имеющую отношения к белковому обмену. В животном мире их наблюдалось меньше, причем некоторые из них возникли в результате химической модификации определенных аминокислот, включенных в определенные белки, например, пролин и лизин, содержащиеся в белке коллагена, часто частично подвергаются повторной переработке. гидроксилирование гидроксипролина и гидроксилизина; Другим примером является то, что часто небольшое количество лизина и гистидина содержится в белке актина и миозина, содержащем гиперметилированный εN-метиллизин и 3N-гистидин; в гистоновом белке также было обнаружено, что ∈ аминогруппа, содержащаяся в лизине, ацетилирована, а ОН-группа в серине фосфорилирована; тиреоглобулин содержит йодированный тирозин и тиронина йодид; Тяжелая цепь τ миозин и N-конец некоторых белков содержат пироглутамат, образованный глутамином; существует также цистин, состоящий из двух молекул цистеина в общем белке.

---