牛血红蛋白

血红蛋白（Hb）是主要存在于脊椎动物的红细胞中的一种携氧蛋白质，具有运输氧和CO2的功能。酵母、草履虫、许多无脊椎动物也有血红蛋白。1945年中国科学家王应睐和英国科学家D.基林从豆科植物的根瘤中分离出了豆血红蛋白。
血红蛋白是人体红细胞内含有的一种色素蛋白。血红蛋白最常用的测定方法就是比色法，通过血细胞分析仪，就能够自动分析出血红蛋白的浓度。在临床上，血红蛋白是测定一个人是否贫血的指标。正常成年男性血红蛋白的浓度是120-160g/L，成年女性是110-150g/L，如果低于正常范围就是血红蛋白降低，也就是有贫血。

血红蛋白是一种由血红素和珠蛋白组成的结合蛋白。珠蛋白肽链有两种，一种是α链，由141个氨基酸构成；另一种是非α链（β链、γ链及δ链），各有146个氨基酸。各种肽链有固定的氨基酸排列顺序，不同血红蛋白的珠蛋白肽链组成不同。每条肽链和一个血红素连接，构成一个血红蛋白亚基。人类血红蛋白是由4个亚基构成的四聚体。

血红蛋白，作为一种血液替代物，具有渗透活性和运输和传递氧的能力，但它具有通过肾路线和经过血管壁的循环中迅速消除的缺点，导致一种很短的，因此，典型地不令人满意的半衰期。进一步地，人血红蛋白也常常被有毒水平的内毒素、细菌或病毒污染。
天然血红蛋白通常在红细胞内主要起携氧释氧作用，供给机体氧气的需要。血红蛋白分子量为64.5KD，内含四个亚基，两个α亚基，两个β亚基。Hb中每个亚基由肽链和一个血红素(heme)分子组成，每个heme分子上有一个二价铁。含二价铁的血红蛋白称为亚铁血红蛋白，具有携氧释氧作用；其中结合氧的亚铁血红蛋白称为氧合血红蛋白(O2Hb)，未结合氧的亚铁血红蛋白称为脱氧血红蛋白(HHb)。亚铁血红蛋白容易被转变成其他形式的血红蛋白，如被氧化后形成高铁血红蛋白(metHb)(二价铁被氧化成三价铁的血红蛋白)、与CO结合形成碳氧血红蛋白(COHb)、与硫化物结合形成硫化血红蛋白(SHb)等等。未强调是哪种血红蛋白类型的，通常都是指氧合血红蛋白。
血红蛋白氧载体主要目的是克服血红蛋白本身的肾毒性，代替红细胞携氧释氧的功能。目前主要应用于急性失血病人的紧急救治或是在红细胞不可获得的情况下代替红细胞使用，使用剂量都较大，需要通过静脉给药。 (1) 生理性增加：新生儿，高原居住等。
(2) 病理性增加：真性红细胞增多症，代偿性红细胞增多症。
(3) 减少：各种贫血，白血病、产后、失血后等。 性状：红褐色粉末，是脊椎动物红血细胞的一种含铁的复合变构蛋白，由血红素和珠蛋白结合而成，珠蛋白约占96％，血红素占4％。含有四条多肽链，每个多肽链含有一个血红素基团，血红素中铁为二价，与氧结合时，其化学价不变，形成氧合血红蛋白。呈鲜红色，与氧解离后带有淡蓝色 用途：生化研究。可破细胞壁。