血红蛋白的生化特性

血红蛋白（Hemoglobin，缩写 Hb、Hgb）又称血红素，俗称血色素，是高等生物体内红色含铁的携氧结合蛋白。血红蛋白的结构为异源四聚体，由2对珠蛋白组成，每个珠蛋白结合1个血基质。

生化特性

血红蛋白化学式:C3032H4816O812N780S8Fe4，分子量约67000。人体内的血红蛋白由四个亚基构成（共含四条带血红素基团的多肽链），分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。血液中的血红蛋白从呼吸器官中将氧气运输到身体其他部位释放，以满足机体氧化营养物质支持功能运转之需要，并将由此生成的二氧化碳带回呼吸器官中以排出体外。平均每克血红蛋白可结合1.34ml的氧气，是血浆溶氧量的70倍。

血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血基质分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血基质分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的咪唑侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，使中心离子铁(II)成为五配位，既是配位中心，又是活性中心。当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。

血红蛋白与氧的结合可受到2,3-二磷酸甘油酸（2,3-BPG）的调控，成人的血红素组成为α2β2，使成人血红蛋白对氧的亲和性降低，而胎儿血红蛋白的组成为α2γ2，不受2,3-二磷酸甘油酸影响。 

检测方法

一种血红蛋白的检测方法，其特征在于:采用免疫夹心法进行检测，具体步骤如下：标记有胶体金颗粒的抗体结合血液中释放的血红蛋白后，借助毛细作用力向前层析， 层析至硝酸纤维素膜包被的第二抗体时，形成“胶体金颗粒-抗体-抗原-抗体”的复合体系，并且聚集于硝酸纤维素膜上，胶体金颗粒大量聚集时可形成紫红色的信号，通过仪器能够 准确定量判读检测信号的强度，从而实现定量检测，所述抗体为抗人血红蛋白抗体，第二抗体为配对的血红蛋白抗体，所述抗体和第二抗体可同时结合于目标抗原的不同表位，从而形成复合体系。