重组肠激酶

据报道，重组肠激酶轻链体外具有全酶的酶切特异性，同时对基因工程融合蛋白底物的酶切活性较提纯的牛肠激酶明显增强。天然肠激酶来源有限，且从动物组织提取的肠激酶易污染其他蛋白，给实际应用带来了困难。这就要求用基因工程方法生产高纯度的肠激酶。重组肠激酶可以切割含有四个天冬氨酸的赖氨酸羧基端肽键：天冬氨酸 - 天冬氨酸 - 天冬氨酸 - 天冬氨酸 - 赖氨酸（DDDDK）。可以在较宽pH范围（4.5-9.5）和较宽温度范围内有效切割融合蛋白。重组肠激酶可去除位于蛋白质N-末端的融合蛋白，以除去不需要的融合标签。 天然肠激酶由1条结构亚基(重链)和1条催化弧基(轻链)构成，两者通过1个分子间二硫键结合，结构亚基负责将催化亚基固定在小肠刷状缘膜上并引导它向肠腔移动，催化亚基可以特异性识别Asp-Asp-Asp-Asp-Iys序列，并沿序列的羧基端切下，将胰蛋白酶原活化为胰蛋白酶，从而启动各种酶原活化的级联。 pH 值为4.5～9.5

肠激酶的主要功能是在蛋白质消化过程中特异性识别并切割特定的氨基酸序列。

性状：灭菌液体。重组体 用途：生化研究。是一种丝氨酸蛋白酶，它能高效专一性地水解工程菌表达的融合蛋白（识别顺序是—(Asp)4Lys↓--）释放出目的蛋白质。由于肠激酶具有高度专一性，水解效率高的特点，它被广泛地应用于基因工程产品的开发；它能够作为蛋白酶特异性地识别并切割含肠激酶切割位点的底物，其应用之一是作为工具蛋白酶用于重组融合蛋白质的特异性断裂，尤其适用于生物工程制药业及基因工程、生物化学、分子生物学等研究。但天然肠激酶来源有限，并且从动物组织提取的肠激酶污染有其他蛋白酶，这给实际应用带来了困难。这就要求用基因工程方法生产高纯度的肠激酶。基因工程方法生产的高纯度肠激酶活性与天然酶相似，但肠激酶切割速率更快