角蛋白酶

角蛋白广泛存在于自然界中，主要来源于动物的外胚层细胞,包括皮肤以及皮肤的衍生物，是其结构蛋白,可分为a和β两个类型。该类蛋白质化学结构稳定,不溶于水,难以被胰蛋白酶，胃蛋白酶 等常见的蛋白酶降解,但能被称之为角蛋白酶(ker- ainases, EC 3.4.21/24/99.11 )的水解酶降解。角蛋白酶具有降解天然角蛋白的特性,属于碱性丝氨酸蛋 白酶或金属蛋白酶族,被认为是一类诱导酶。
角蛋白酶能有效地降解角蛋白的特性,引起了不少研究者的关注。在酶学性质和应用等方面,已进行了大量的研究,取得了一定的进展。酶学性质研究的结果表明，该酶类的分子量在 16kDa ~440 kDa,大多数是30 kDa左右,最适pH 值是在7.5~10,少数偏微酸性,最适温度范围是在 30C~75℃,多数是在459C~55℃。
角蛋白酶对角蛋白的分解作用主要是断裂其二硫键。目前普遍认为微生物降解角蛋白过程 可分为变性作用,水解作用和转氨基作用3个部分。某些角蛋白酶是复合酶,其中含有特异裂: 解二硫键的二硫键还原酶和使多肽水解的多肽水解 酶。因此,当角蛋白酶作用于角蛋白底物时,其中的二硫键还原酶首先使角蛋白分子结构中的二硫键发生断裂，从而使角蛋白分子结构解体,形成变性角蛋 白。然后变性角蛋白在多肽水解酶的共同作用下逐 渐水解成多肽,寡肽和游离氨基酸。 最后,由转氨基作用产生氨气和硫化物,从而使角蛋白彻底水解!1。

角蛋白酶是由微生物产生的一类具有角蛋白水 解活性的酶,迄今已分离到的30余种能分泌角蛋白 酶的微生物,分别属于细菌,放线菌和真菌属。真菌 种类较多,包括皮肤类真菌,如须癣毛癣菌,新霉素 链霉菌,黄霉菌,微孢长囊头孢霉Trichophyton Simii HN50;丝状真菌,如拟青霉F1和A1 ,Chry2 so sprium geor giae等。
产角蛋白酶的放线菌主要是链霉菌类,如费氏链霉菌,链霉菌DSM40530,嗜热链霉菌和放线菌ss-1等。具有角蛋白酶活性的细菌主要为芽孢杆菌,如地衣芽孢杆菌,表皮葡萄球 菌,海岛闪光杆菌,栖息微球菌等。已报道的角蛋白酶主要是丝氨酸蛋白酶和金属蛋白酶,均被认为是诱导酶。微生物在底物诱导状态下表达角蛋白酶，而在非底物诱导状态下不表达角蛋白酶。
不同微生物产生的角蛋白酶具有一-定的差异,主要表现 在酶的存在方式以及酶的结构组成稳定性最适 反应温度pH值等方面。