乳酸脱氢酶

乳酸脱氢酶是与氧化型辅酶Ⅰ(MADI)为氢受体，催化L-乳酸与丙酮酸之间可逆反应的一种脱氢酶。其是由4条多肽链组成。
乳酸脱氢酶(LDH)是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化丙酮酸生成乳酸的酶，几乎存在于所有组织中。同工酶有六种种形式，即LDH－1（H4）、LDH-2（H3M）、LDH－3（H2M2）、LDH-4（HM3）、LDH-5（M4）及LDH-C4，可用电泳方法将其分离。LDH同功酶的分布有明显的组织特异性，所以可以根据其组织特异性来协用诊断疾病。正常人血清中LDH2，〉LDH1。如有心肌酶释放入血则LDH1〉LDH2，利用此指标可以观察诊断心肌疾病。
乳酸脱氢酶（LDH）分子量为130～140KDa，由两种亚单位组成：H（表示heart）和M（表示muscle）。它们按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶，即：LDH1（H4）、LDH2（H3M1）、LDH3（H2M2）、LDH4（HM3）、LDH5（M4）。
LDH催化丙酮酸与乳酸之间还原与氧化反应，在碱性条件下促进lactic acid向pyruvic acid方向的反应，而在中性条件下促进pyruvic acid向lactic acid的转化（为逆反应）。LDH是参与糖无氧酵解和糖异生的重要酶。
由于LDH几乎存在于所有体细胞中，而且在人体组织中的活性普遍很高，所以血清中LDH的增高对任何单一组织或器官都是非特异的。在AMI时升高迟、达峰晚，故对早期诊断价值不大。由于半寿期长（10～163小时），多用于回顾性诊断，如对入院较晚的AMI病人、亚急性MI的诊断和病情监测。
LDH在组织中的分布特点是心、肾以LDH1为主，LDH2次之；肺以LDH3．LDH4为主；骨骼肌以LDH5为主；肝以LDH5为主，LDH4次之。血清中LDH含量的顺序是LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5. 乳酸脱氢酶LDH酶活力测定试剂盒可用于定量测量血清、组织细胞培养基或组织细胞匀浆裂解液中的LDH活性，也常用于评估组织细胞损伤以及药物毒性等。

L-乳酸脱氢酶能够催化NAD+氧化L-乳酸生成丙酮酸，丙酮酸进一步与2,4-二硝基苯肼反应生成丙酮酸二硝基苯腙，在碱性溶液中显棕红色，产物在450 nm处具有特征吸收峰，通过吸光值变化即可表征L-乳酸脱氢酶活性。 乳酸脱氢酶广泛存在于各种组织中，以心肌、肝、骨骼肌、肺含量最多，其活力约为血清的500～1000倍。若器官或组织损伤，可释放此酶至血液中，血清此酶含量即见增高，但由于其分布广泛而缺乏特异性。血清此酶含量升高主要见于急性心肌梗塞、病毒性心肌炎、肝硬化、肺梗塞、恶性肿瘤及白血病等。 乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，简称LDH）是一种常见的酶，催化底物丙酮酸氧化转化为乳酸，存在于人体的多种组织中，在能量代谢和氧化应激过程中都发挥重要作用，正常范围为109-145U/L（速率法，非新生儿）。研究发现，LDH只能在细胞质中发现，而不能在分泌物中发现，因此，血清LDH反映了细胞膜的破坏或细胞损伤。
当我们身体器官、组织的细胞遭受损伤、炎症和其他生理或病理过程时，乳酸脱氢酶就可能会被释放到血液中，即出现血液中乳酸脱氢酶升高。
急性心肌梗死：急性心肌梗死发生后的12~24小时内有50%的患者血清中LDH1和LDH2显著升高，且LDH1升高早于LDH2，血清LDH1和LDH2比值大于1。48小时后，这一患者比例达到80%，若患者同时伴随LDH5增高，则提示伴有肝淤血或肝衰竭。
造血系统疾病：红细胞内LDH含量水平为血浆含量的100多倍,溶血性贫血时时,因红细胞破坏导致血清LDH升高；巨幼细胞贫血的LDH水平增高通常较其他各种贫血性疾病更为明显,且随治疗有效而下降；血清LDH水平也与血栓性血小板减少性紫癜的临床病程、溶血程度及预后相关。
其他：当肝脏发生肝硬化、肝癌等实质性损伤后，肝脏中的LDH4和LDH5将释放到血中，使血清中LDH5/LDH4比值升高；急性肾小管坏死、慢性肾小球肾炎以及肾移植排斥时，血清中LDH5升高；肺部疾病常导致患者血清LDH3升高；肌萎缩早期血清LDH5升高，晚期LDH1、LDH2也可升高。