免疫球蛋白 G抗体

免疫球蛋白 G（Immunoglobulin G，IgG）抗体是一种复杂的糖基化大分子，由两条重链和两条轻链通过多个二硫键结合在一起组成。IgG抗体是血清中最常见的循环抗体同工型，约占抗体总量的 70%。IgG 抗体具有高亲和力，在回忆性免疫反应中占主导地位，并在补体激活和抗体依赖性细胞介导的细胞毒性等各种免疫功能中发挥重要作用。人类存在四种亚类 IgG： IgG1、IgG2、IgG3 和 IgG4。IgG1 和 IgG3 产生于对病毒和蛋白质抗原的反应。IgG2 是对多糖抗原产生反应的主要抗体，而 IgG4 则参与对线虫的反应，并可在 IgG4 相关的系统性疾病患者中观察到。

IgG抗体被用作治疗传染病的抗毒素。它可用于直接与微生物或毒素结合，以阻断与宿主细胞受体的结合，或通过称为中和的过程降低感染性。它也可用于激活补体、抗体依赖性细胞毒性和调节免疫反应来达到治疗效果。研究表明IgG 抗体是针对病原体的保护性体液免疫的主要介质，但它们也可能具有致病性。IgG 自身抗体作为免疫复合物或细胞毒性分子，是自身免疫性疾病（如免疫性血小板减少症、自身免疫性溶血性贫血和系统性红斑狼疮）的主要介质，并可能导致其他自身免疫性疾病，包括类风湿性关节炎、I 型糖尿病和多发性硬化症。

免疫球蛋白又称抗体，是由 B 淋巴细胞产生的膜结合或分泌型糖蛋白。在体液免疫的识别阶段，膜结合的免疫球蛋白作为受体，在与特异性抗原结合后，触发 B 淋巴细胞的克隆扩增和分化为分泌免疫球蛋白的浆细胞。分泌的免疫球蛋白介导体液免疫的效应阶段，从而消除结合的抗原。抗原结合位点由一条重链的可变结构域及其相关轻链的可变结构域组成。因此，每种免疫球蛋白都有两个抗原结合位点，对特定抗原具有显著的亲和力。可变结构域通过一个称为 V-(D)-J 重排的过程组装起来，然后可以发生体细胞超突变，在接触抗原并经过选择后，可对特定抗原产生亲和力。