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CD40L/CD154/TRAP 蛋白

品牌：MedChemExpress (MCE)

货号：HY-P75407

纯度：Greater than 95% as determined by reducing SDS-PAGE

运输条件：美国大陆的室温；其他地方可能有所不同。

产品活性：CD40L (CD154; TRAP) 是 CD40 (TNFRSF5) 的配体，在 T 细胞中产生共刺激信号而发挥上调 IL-4 合成的作用。CD40L 在活化的 CD4+ T 淋巴细胞上特异性表达，参与 NF-κB/MAPK 信号通路。CD40L 还参与 B 细胞的分化、成熟和凋亡。犬的 CD40L 蛋白可裂解为 2 种亚型，包括膜状肽 (1-260 a.a.) 和可溶性肽 (112-260 a.a.) (作为整合素的配体)。重组犬 CD40L/CD154/TRAP 蛋白 (HEK293) 全长 149 个氨基酸 (M112-L260)，由 HEK293 细胞表达，不带标签。

研究背景：CD40 配体（CD40L；CD154；TRAP）属于肿瘤坏死因子 (TNF) 家族，是 CD40/TNFRSF5 的配体，特异性表达于活化的 CD4+ T 淋巴细胞[1]。 CD40L 是 B 细胞上的一种 II 型跨膜蛋白，可触发 B 细胞分化、成熟和凋亡的重要信号[4]。 CD40L 通过与 T 细胞交联来发挥作用产生共刺激信号，从而与 TCR/CD3 连接和 CD28 共刺激一起增强 IL4 和 IL10 的产生，并促进干扰素-γ 和 TNF-α[1] 的产生[4]。 CD40L 与抗原呈递细胞 (APC) 上的 CD40 结合，通过刺激 I-κB 激酶 (IKK) 激活 TNFR 相关因子 2 和 IKK2 依赖性通路，增加 NF-κB DNA 结合和 p65 核转位。I-κB 激酶的激活导致 c-Jun N 末端激酶强烈激活以及 GST-I-κB 和 GST-p65 磷酸化[2]。 CD40L 参与 MAPK强烈抑制 Bcl-6 的途径，诱导 Erk1/2、p38 和 Jnk1/2 磷酸化，并激活 NF-κB[3] 介导的 IRF4。 CD40L 还结合并发出信号通过几个整合素，包括 αvβ3 和 α5β1，它们与 CD40L 的三聚体界面结合。CD40L 在免疫反应中发挥重要作用，是炎症的主要靶点[5]。

种属：Canine

蛋白编号：O97626 (N-G&P, M112-L260)

基因 ID：403468

同用名：CD40 ligand; CD40-L; TRAP; CD154; sCD40L; TNFSF5

详情参考：https://www.medchemexpress.cn/recombinant-proteins/cd40l-cd154-trap-protein-canine-hek293.html

参考文献：

[1]. Blotta MH, et al. Cross-linking of the CD40 ligand on human CD4+ T lymphocytes generates a costimulatory signal that up-regulates IL-4 synthesis. J Immunol. 1996 May 1;156(9):3133-40.
[2]. Schwabe RF, et al. CD40 activates NF-kappa B and c-Jun N-terminal kinase and enhances chemokine secretion on activated human hepatic stellate cells. J Immunol. 2001 Jun 1;166(11):6812-9.
[3]. Batlle A, et al. CD40 and B-cell receptor signalling induce MAPK family members that can either induce or repress Bcl-6 expression. Mol Immunol. 2009 May;46(8-9):1727-35.
[4]. Mikolajczak SA, et al. The modulation of CD40 ligand signaling by transmembrane CD28 splice variant in human T cells. J Exp Med. 2004 Apr 5;199(7):1025-31.
[5]. Takada YK, et al. Soluble CD40L activates soluble and cell-surface integrin αvβ3, α5β1, and α4β1 by binding to the allosteric ligand-binding site (site 2). J Biol Chem. 2021 Jan-Jun;296:100399.