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Follistatin/FST 蛋白

品牌：MedChemExpress (MCE)

货号：HY-P70315

纯度：Greater than 95% as determined by reducing SDS-PAGE.

运输条件：美国大陆的室温；其他地方可能有所不同。

产品活性：Follistatin (FST) 是 TGFβ 家族信号传导的调节剂，通过选择性结合 TGFβ 家族配体并阻止配体与受体复合物结合而发挥作用。Follistatin 具有抑制促卵泡激素 (FSH) 的能力。Follistatin/FST 蛋白, Human (288a.a, HEK293, His) 在HEK293 细胞中表达产生，由 288 个氨基酸 (G30-N317) 组成，在 C 末端带有六个 His 标签。

体外：重组人卵泡抑素（500 ng/mL；作用 72 小时）可阻断激活素 A 刺激的 KGN 细胞增殖[4]。

研究背景：卵泡抑素首先被描述为存在于卵巢卵泡液中的卵泡刺激激素抑制物质。卵泡抑素以低纳摩尔 (nM) 亲和力结合激活素 A 和肌生长抑制素，完全包围配体，封闭所有受体结合位点并与配体结合[1][2] . 成熟的人卵泡抑素与小鼠和大鼠卵泡抑素具有 97% 的氨基酸序列同一性。 卵泡抑素是一种 32-35-kDa 的糖蛋白，由四个结构域组成，包括一个 N 端结构域 (ND)，后跟三个结构域卵泡抑素结构域（FSD1、FSD2 和 FSD3）。卵泡抑素的 C 端剪接可产生各种同工型，包括 FS288 和 FS315。卵泡抑素通过围绕配体形成几乎不可逆的非信号复合物并防止与 TGFβ 受体相互作用，从而中和 TGFβ 配体、肌生长抑制素和激活素 A。在人类中，编码卵泡抑素的基因位于染色体 5q11.2 上。卵泡抑素蛋白含有 TGF-β 结合位点，其中激活素、骨形态生成蛋白 (BMP) 和生长分化因子 (GDF) 以高亲和力结合，从而被中和。卵泡抑素的配体结合位点与这些配体的 I 型和 II 型受体结合位点重叠。卵泡抑素还含有肝素结合位点，细胞外基质中的蛋白聚糖可以结合该位点，因此卵泡抑素被认为结合细胞外基质。卵泡抑素有两种主要亚型：FST288（通过与硫酸肝素蛋白聚糖相互作用固定在细胞表面）和 FST315（循环中的主要形式）。这两种异构体由选择性剪接产生。315 同种型包括 27 个氨基酸的酸性 C 末端尾部，而 Follistatin 288 则没有。Follistatin 315 上的酸性尾部中和肝素结合位点，从而抑制 Follistatin 315 与细胞外基质的结合[1][2][3]。 卵泡抑素作为一种肝源性蛋白质，受胰高血糖素与胰岛素比例的调节，表明与能量代谢有关。在人类中，FST 和激活素的异常表达与不孕症有关。卵泡抑素是性腺、垂体、妊娠膜、脉管系统和肝脏中的有效组织调节剂[1][3]。

种属：Human

蛋白编号：P19883-1 (G30-N317)

基因 ID：10468

同用名：rHuFollistatin/FST; follistatin isoform FST317; Follistatin; FS; FSActivin-binding protein; FST

详情参考：https://www.medchemexpress.cn/recombinant-proteins/follistatin-fst-protein-human-hek-293-his.html

参考文献：

[1]. Jakob Schiøler Hansen, et al. Circulating follistatin in relation to energy metabolism. Mol Cell Endocrinol. 2016 Sep 15;433:87-93.
[2]. Ryan G Walker, et al. Heparin-mediated dimerization of follistatin. Exp Biol Med (Maywood). 2021 Feb;246(4):467-482.
[3]. D J Phillips, et al. Follistatin: a multifunctional regulatory protein. Front Neuroendocrinol. 1998 Oct;19(4):287-322.
[4]. Jung-Chien Cheng, et al. FOXL2-induced follistatin attenuates activin A-stimulated cell proliferation in human granulosa cell tumors. Biochem Biophys Res Commun. 2014 Jan 10;443(2):537-42.