脱氧核糖核酸酶I

脱氧核糖核酸酶I (DNaseI)，即Deoxyribonuclease I，最早是由M. Kunitz从胰脏中分离出结晶的，也称为胰脱氧核糖核酸酶或DNaseⅠ，是一种发现于多种细胞和组织的核酸内切酶，靶向切割邻近嘧啶的磷酸二酯键，产生5’端为磷酸基团、3’端为羟基的多聚核苷酸，平均消化产物最小为多聚四核苷酸。DNase可催化多种形式DNA，如单链DNA、双链DNA，甚至染色质(其切割速率受组蛋白影响)。的工作范围是pH7-8，DNase的活性依赖于Ca2+，并可被二价金属离子如Co2+，Mn2+，Zn2+等激活。5mM Ca2+可保护酶使其不被水解。在Mg2+存在下，该酶可随机识别和切断DNA任一条链上的任意位点;而在Mn2+存在的条件下，可同时识别DNA的两条链并在几乎相同的位点进行切割。DNaseI最早从胰腺中分离而来，至今哺乳动物胰腺也是该酶的最主要的来源之一。