合成多肽与重组蛋白做为抗原体的不同

目前 抗体制备常选用多肽抗原及重组蛋白质抗原 ，这二种方式都有优缺点 ，需融合试验要求进行挑选 。重组蛋白质抗原 上通常含有好几个不一样的抗原决定簇 ，在其中有一些是顺序决定簇，有一些为构造决定簇 。 运用变性的抗原免疫力动物得到多克隆抗体是对于每个抗原决定簇的抗原的化合物 ，在一般运用中可以用以检验纯天然构造或变性的目标蛋白质 。 

运用变性蛋白作为免疫原的一个附带的好处是变性蛋白通常有更强的抗原性，可以刺激性动物造成强的免疫应答 。用作抗原目地的蛋白质 一般挑选应用大肠杆菌表达管理体系 ，由于该管理体系时间与金钱成本费最少 。 为了更好地提升目标蛋白质表达的可能性与提纯的便捷性 ，大家有时候只表达目标蛋白质的一个小的片段，如特殊的结构域 。

蛋白质 特殊 的结构域

假如制备抗原的目地单纯用以wb检验 ，选用生成的小肽做为抗原是经济发展迅速的，可是存有因为肽段挑选不适合导致的抗原性弱或是无反映原性的风险性 ，因为抗体制备必须较长的周期时间，因而运用多肽抗原制备抗原时，经常选择两三段不一样的肽段以确保试验的通过率 。

免疫力用的多肽抗原纯度规定超过 80 %，高些 的纯度尽管理论上能够得到非特异更强的抗原，操作过程全过程中动物 一直要造成很多非特异性抗体，进而遮盖了抗原纯度所产生的盈利 。

除此之外 ，用小片段多肽制备抗原时务必交联到适度的媒介抗原内以提高其抗原性。 

普遍的有KLH与BSA 二种抗原媒介 

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写到最后：

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