谷氨酸脱氢酶新闻专题

谷氨酸脱氢酶(GLDH) 是一种变构酶，在人体内以肝细胞线粒体内活性最高，是一种较特异的肝线粒体酶，在肝细胞坏死时可进入血流，故测定血清 GLDH活性，可作为肝脏疾病较特异、灵敏的检测指标。

谷氨酸脱氢酶（GDH）是催化谷氨酸氧化脱氨或其逆反应的一类不需氧脱氢酶。生物体内存在广泛，是体内催化L-氨基酸脱去氨基反应中能力最强的一种酶，在氨基酸的联合脱氨作用中起重要作用。在不同的生物细胞或细胞器内，辅酶可能不同，或NAD+，或NADP+。是一种变构酶，活性受细胞内ATP、ADP、GTP、GDP、NADH+H+、NAD+等所调节。在异养真核生物内，能利用α-酮戊二酸、氨和NADPH+H+催化合成谷氨酸。在牛、羊、马和犬的肝细胞中，GD催化反应如下：谷氨酸+水+氧化型辅酶Ⅱ?酮戊二酸+NH3+还原型辅酶Ⅱ。血清中正常值(U/L)：马0～12.4；牛6.4～13；绵羊4～20。血清中活性增加见于肝细胞损伤或坏死。一旦肝细胞破坏停止，7～9天后其活性即恢复正常。