重组3型人源化胶原蛋白

重组3型人源化胶原蛋白（Type lll Collagen)是一种纤维状胶原蛋白，是由两条α1 (lll）链通过三股螺旋结构组成的异源三聚体，约占人体整个胶原蛋白含量的5%-20%。主要存在于人体皮肤、血管壁、肌腱和骨骼等结缔组织中。特别是在皮肤中，它与一型胶原蛋白共同构成了皮肤基质，对于维持皮肤的弹性和紧实度至关重要。

三型胶原蛋白其结构可分为一级结构、二级结构和三级结构，并进一步组装成更先进的超分子结构(如纤维、网状结构)。

三型胶原蛋白的一级结构是由氨基酸残基构成的肽链的线性排列顺序。

三型胶原蛋白的二级结构是指其肽链在空间上的折叠和卷曲方式。

三型胶原蛋白的三个α-螺旋以右手螺旋的方式紧密缠绕在一起，形成了一个稳定的三股螺旋结构。这种结构是胶原蛋白的典型特征，也是其提供强度和弹性的关键。三螺旋的形成依赖于脯氨酸和羟脯氨酸之间形成的氢键，以及甘氨酸和其他氨基酸残基的辅助作用。

这些结构赋予了胶原蛋白高度的抗拉伸性和弹性。这种独特的结构使得胶原蛋白能够在受到外力作用时发生变形，并在外力消失后恢复原状，这对于维持组织的结构和功能至关重要。

三型胶原蛋白，作为一种经典的三螺旋胶原蛋白类型，它的发现可以追溯到20世纪初，当时科学家们开始研究胶原蛋白的结构和功能。

· 1963年，英国科学家弗雷德里克·桑格（Frederick Sanger）和同事成功解析了牛胰岛素的一级结构，这为后续的蛋白质结构研究奠定了基础。

· 到了1970年代，科学家们通过X射线晶体学技术，详细解析了三型胶原蛋白的晶体结构，揭示了其独特的三螺旋结构。

· 1971年，美国科学家阿瑟·科恩伯格（Arthur Kornberg）和同事通过实验证实了胶原蛋白的三螺旋结构，这一发现为胶原蛋白的研究开辟了新领域。

· 1977年，美国科学家阿瑟·科恩伯格和同时使用X射线晶体学技术，成功解析了胶原蛋白的三螺旋结构，这一结构成为了生物化学领域的一个里程碑。

重组3型人源化胶原蛋白具有天然亲水基团和保湿因子，丙氨酸、丝氨酸、甘氨酸以及天门冬氨酸含量丰富，保湿功能显著，维持纤维结构的完整性以及皮肤角质层的水分，有效预防角质化。

重组3型人源化胶原蛋白具有较强细胞黏附，细胞增殖和整合素结合功能，可促进胶原蛋白产生，在微量情况下能够抗皱，修复，可在真表皮不同维度实现多方面抗衰。

三型胶原蛋白是一种纤维状蛋白质，由三条α-链螺旋缠绕形成，形成独特的三股螺旋结构。这种结构使得三型胶原蛋白具有较高的抗拉强度和弹性。三型胶原蛋白主要分布在皮肤真皮层，尤其是真皮中上层。随着年龄的增长，三型胶原蛋白的含量逐渐减少，导致皮肤松垮、皱纹等衰老现象。