β-乳球蛋白的简介及最新研究

‌β-乳球蛋白‌（是牛乳等反刍动物乳汁中主要的‌乳清蛋白成分‌，也是牛奶蛋白的主要过敏原之一 。主要存在于牛、羊等反刍动物的乳汁中，在乳清蛋白中占比超过 50%，但‌人类母乳中通常完全缺失‌。‌由 162 个氨基酸组成，存在 A、B 两种遗传变异体 。‌在中性 pH 环境下主要以二聚体形式存在，酸性或碱性条件下可解离为单体 。

最新研究

1 孙鹏等探究了通过单酶水解优化β-乳球蛋白的抗原性。具体内容如下：β-乳球蛋白（β-LG）是乳制品中的主要过敏原，但关于利用不同酶降低β-LG抗原性的最佳条件的研究仍较为有限。因此，本研究旨在探究通过生物信息学工具筛选出的、能够消除β-LG致敏表位的优选蛋白酶水解物的抗原性、结构特征及肽段分布。结果表明，在最佳酶水解条件下，四种优选蛋白酶对β-LG的抗原降低率分别为47.37%（胃蛋白酶）、 33.54%（胰凝乳蛋白酶A）、38.71%（木瓜蛋白酶）和45.91%（茎菠萝蛋白酶）。这四种蛋白酶有效降解了β-LG，导致肽链变短、高度有序的α-螺旋含量降低、荧光强度减弱以及表面疏水性降低。此外，这些蛋白酶将β-LG的线性表位切割成不同大小的肽段，导致各水解产物间的抗原降低率存在差异。这些发现为开发靶向酶水解技术及低致敏性乳基材料提供了理论依据。[1]

2 李芳等研究了关于β-乳球蛋白与新绿原酸在姜黄素载体的潜在应用。具体内容如下：在非热加工过程中，蛋白质-多酚复合物的交联位点和结构易受多酚的类型、结构及分子量影响。姜黄素（CUR）的生物利用度低及胃肠道稳定性差阻碍了其应用。因此，本研究探讨了在超声处理下，β-乳球蛋白（β-LG）与两种不同构型的绿原酸——新绿原酸（3-CQA）和隐绿原酸（4-CQA）——通过非共价键结合时，其结合机制、结构及功能特性的变化，并研究了其负载CUR的潜在能力。β-LG-4CQA的结合亲和力得分为-7.1 kcal/mol，高于β-LG-3CQA（-6.8 kcal/mol），这表明β-LG与4-CQA之间的相互作用更强。圆二色性（CD）计算表明，经超声处理的β-LG与4-CQA复合物中，α-螺旋含量降低了5.4%，β-折叠含量降低了4.6%，而无规则卷曲含量增加了8.4%（p < 0.05）。结果表明，超声处理以及 β-LG 与 3/4-CQA 的结合提高了 β-LG 的亲水性、热稳定性和抗氧化性能。此外，超声辅助 β-LG-4-CQA 复合物中 CUR 的包埋率可达 71.56%。与结构表征结果一致，在模拟肠道消化条件下，ULG-4-CQA + CUR复合物的CUR释放率达到17.36%，比游离CUR高出8.09%。这表明，经蛋白-多酚复合物包埋后，CUR的稳定性和生物可及性得到了改善。本研究揭示了超声辅助蛋白-多酚复合物在载入CUR方面的潜在应用价值。[2]

参考文献

[1] Sun, Peng; Wu, Xiaomeng; Sun, Qi; Zhao, Qing; Mu, Guangqing; Kong, Fanhua Food Chemistry (2025), 464(Part_2), 141770

[2] Li, Fang; Xiang, Taijiao; Jiang, Lie; Cheng, Yong; Song, Gongshuai; Wang, Danli; Yuan, Tinglan; Li, Ling; Chen, Feng; Luo, Zisheng; et al Food Research International (2025), 199, 115384