Hsp105兔单克隆抗体

背景^[1-6]

Hsp105 Rabbit Monoclonal Antibody(hsp105兔单克隆抗体)是用hsp105抗原对家兔进行免疫后筛选出只产生的hsp105的B淋巴细胞，再将B细胞通过细胞融合技术与骨髓瘤杂交然后筛选出只分泌hsp105抗体的杂交细胞，最后通过层析柱纯化制的高纯度的hsp105兔单克隆抗体。

热休克蛋白(HSPs)由一组高度保守、表达丰富的蛋白组成多种功能，包括多蛋白复合物的组装和分离，新生蛋白的转运多肽链跨细胞膜和调节蛋白质折叠。热休克蛋白(也称为热休克蛋白)作为分子伴侣)一般分为六科:hsp90、hsp70、hsp60、低分子量HSP、免疫亲和hsp110家族。

Hsp110家族(也称为hsp105家族)是由hsp105、Apg-1和Apg-2组成。hsp105是一种睾丸特异性蛋白，与hsp90相关。研究表明hsp105特异性定位于生殖细胞中，受热后可移位至细胞核内冲击。hsp105可能参与了肿瘤细胞质中p53蛋白的稳定生殖细胞，防止p53诱导细胞凋亡。HSP105(也称为HSP110)家族由HSP105、Apg-1和Apg-2组成。一半的家庭由HSP90α、HSP90βGRP94。HSP70家族由HSP70、HSC70、GRP78和GRP75组成。低分子量hsp包括HSP10、HSP25、HSP27和HSP32。

HSP56和FKBP12是免疫亲和蛋白，与免疫抑制药物结合。HSP可提高细胞的应激能力，特别是耐热能力。预先给生物以非致死性的热刺激，可以加强生物对第二次热刺激的抵抗力，提高生物对致死性热刺激的存活率，这种现象称为热耐受。对此现象的分子机制仍不太清楚，但许多研究均发现了HSP的生成量与热耐受呈正相关。HSP还可调节Na+-K+-ATP酶的活性。

某些细胞经热休克丧失的Na+-K+-ATP酶活性可在3℃培养中随着HSP的产生而得到部分恢复。HSP的诱导剂亚砷酸钠亦可使Na+-K+-ATP酶的活性升高。这种现象可被放线菌素D和环已酰亚胺抑制，提示Na+-K+-ATP酶活性升高是一种基因表达的结果，而不是亚砷酸钠直接作用的结果。

应用^[7][8]

Hsp105兔单克隆抗体可用于模型动物或细胞动态蛋白质组学研究：

在PSI诱导的PC12细胞帕金森病模型的动态蛋白质组学研究中采用MTT及荧光染色法检测PSI对PC12细胞的毒性作用;首次采用荧光差异凝胶电泳(DIGE)和质谱(MS)技术分析PSI引起的动态蛋白质组学改变。本研究成功地建立了PSI诱导的PC12细胞帕金森病(PD)模型,比较全面地复制出PD细胞自噬、细胞凋亡、包涵体形成的病理特征。

首次发现并鉴定了PSI诱导的PC12细胞PD模型动态蛋白质组学改变。通过DIGE和MS,鉴定出39个差异表达的蛋白点,它们是27种不同基因的表达产物。本研究已鉴定的27种蛋白中氧调节蛋白150前体、热休克蛋白105、热休克蛋白4、结构型热休克同源蛋白70拟基因蛋白1、葡萄糖调节蛋白58、葡萄糖调节蛋白75、葡萄糖调节蛋白94、酪氨酸羟化酶、26S蛋白酶体亚单位ATP酶2、类26S蛋白酶体亚单位p40.5、醛还原酶、细胞角蛋白8、血红素加氧酶-1、泛素羧基末端水解酶PGP9.5、钙激活蛋白酶共15种蛋白表达上调(p<0.05或p<0.01),外周蛋白、F1-ATP合成酶、actin cytoplasmic 2、Asnal、14-3-3蛋白、T-complex protein 1 alpha subunit、α-微管蛋白6、过氧化物还原酶2、过氧化物还原酶4、ERp29共10种蛋白表达下降(p<0.05或p<0.01)。

除此之外,点936、952同为p47蛋白,但点936表达升高(p<0.05或p<0.01),点952表达下降(p<0.05);点598、1316、1351都是HSP27蛋白,但点598表达增加(p<0.01)而点1316、1351表达下降(p<0.05),这可能与同种蛋白的不同修饰状态有关。已鉴定的蛋白质中有7种蛋白表现为两种或两种以上的同功体(isform)。如蛋白点36、37、38,点174、178、183、185、186,点252、253,点275、281,点471、475,点936、952,点598、1316、1351,它们的分子量相当,等电点间隔相同,而且各点的质谱鉴定结果完全一致,提示同一种蛋白的一系列蛋白点可能代表不同的翻译后修饰。

参考文献

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[7]Are heat shock proteins therapeutic target for Parkinson’s disease.Luo GR,Chen R,Le WD.Int J Biol Sci.2007

[8]张瑜.PSI诱导的PC12细胞帕金森病模型的动态蛋白质组学研究[D].吉林大学,2007.