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Actin 抗体(smooth muscle specific,小鼠单抗)

发布日期:2020/10/26 11:48:35

背景[1][2][3][4][5]

 Actin 抗体(smooth muscle specific,小鼠单抗)中肌动蛋白是一类形成微丝的球状多功能蛋白质。它基本上存在于所有真核细胞中,其中它可以以超过100μM的浓度存在;其质量是大致42kDa,直径为4至7纳米。肌动蛋白的蛋白质是单体亚单位两种类型的细胞中的长丝的:微丝,所述的三个主要组成部分的一个骨架和细丝。它可以作为一个自由单体称为G-肌动蛋白(球形)或为线性的部分聚合物微丝称为F-肌动蛋白(丝状),这两者都是用于这种重要的细胞功能作为必不可少的移动性的和收缩的细胞中细胞分裂。

肌动蛋白参与许多重要的细胞过程,包括肌肉收缩,细胞运动,细胞分裂和胞质分裂,囊泡和细胞器运动,细胞信号传导,以及细胞连接和细胞形状的建立和维持。许多这些过程是通过肌动蛋白与细胞膜的广泛和亲密的相互作用介导的。在脊椎动物中,有三组主要的肌动蛋白同种型,α,β和γ已经确定。在肌肉组织中发现的α肌动蛋白是收缩装置的主要成分。

β和γ肌动蛋白在大多数细胞类型中共存,作为细胞骨架的组分,并作为内部细胞运动的介质。据信,肌动蛋白使其能够实现如此大范围的功能所形成的各种结构通过原肌球蛋白沿着细丝的结合来调节。细胞动态形成微丝的能力提供了支架,其允许其响应于其环境或生物体的内部信号而快速重塑自身,例如,以增加细胞膜吸收或增加细胞粘附以形成细胞组织。

其他酶或细胞器如纤毛可锚定在该支架上,以控制外部细胞膜的变形,从而允许内吞作用和胞质分裂。它既可以自己产生运动,也可以在分子马达的帮助下产生运动。因此,肌动蛋白有助于诸如囊泡和细胞器的细胞内转运以及肌肉收缩和细胞迁移的过程。因此,它在胚胎发生,伤口愈合和癌细胞的侵袭性中起重要作用。肌动蛋白的进化起源可以追溯到具有等同蛋白质的原核细胞。

来自原核生物和古细菌的肌动蛋白同源物聚合成由一条或多条链组成的不同螺旋或线性细丝。然而,链内接触和核苷酸结合位点保留在原核生物和古细菌中。最后,肌动蛋白在基因表达的控制中起重要作用。Actin小鼠单抗时间Actin蛋白通过生物工程技术大量制备,再通过对小鼠进行系统免疫最后在小鼠血清中纯化制得。

应用[6][7][8]

 Actin 抗体(smooth muscle specific,小鼠单抗)可用于体外诊断试剂的制作以检测Actin 的表达水平。在程序性细胞死亡期间,ICE/ced-3蛋白酶家族(白细胞介素-1β转换蛋白之一)在体内将肌动蛋白降解为两个片段;其中一个片段为15 kDa,另一个片段为31 kDa。这代表了破坏形成细胞凋亡基础的细胞活力所涉及的机制之一。蛋白酶钙蛋白酶也被证明与这种类型的细胞破坏有关;[133]正如使用钙蛋白酶抑制剂的已显示出减少的肌动蛋白和蛋白水解的降解DNA(另一凋亡的特征元素的)。

一方面,压力诱导细胞凋亡的诱导导致肌动蛋白细胞骨架的重组(这也涉及其聚合),产生称为应力纤维的结构;这被MAP激酶途径激活。细胞粘附和发育。细胞之间的粘附是多细胞生物的特征,其使得组织特化并因此增加细胞复杂性。细胞上皮细胞的粘附涉及每个连接细胞中的肌动蛋白细胞骨架以及作为细胞外元件的钙粘蛋白,其中两者之间由连环蛋白介导。

除细胞-细胞粘附外,还存在细胞-ECM(细胞外基质)粘附,这是基质刚度或刚性感测所需的。这种粘附主要由称为talin的粘着衔接蛋白介导。干扰肌动蛋白动力学对机体的发育有影响,事实上肌动蛋白是冗余基因系统可用的关键因素。例如,如果在盘基网柄菌中除去α-辅肌动蛋白或凝胶因子基因,则个体不会显示异常表型,这可能是由于每种蛋白质都可以发挥另一种蛋白质的功能。

然而,缺乏这两种基因类型的双突变的发展受到影响。基因表达调节。肌动蛋白的聚合状态影响基因表达的模式。1997年,发现施万细胞中细胞卡拉辛D介导的解聚导致参与这种类型神经细胞髓鞘化的基因的特定表达模式。F-肌动蛋白已显示修改转录在一些单细胞生物,如真菌的生活阶段的白色念珠菌。

此外,与肌动蛋白相似的蛋白质在小鼠精子发生过程中发挥调节作用并且,在酵母中,肌动蛋白样蛋白被认为在基因表达的调节中起作用。实际上,肌动蛋白是能够充当转录引发剂,当它与一类核肌球蛋白与相互作用发生反应RNA聚合酶和参与转录过程的其它酶。

参考文献

1. Otterbein LR,Graceffa P,Dominguez R(Jul 2001)."The crystal structure of uncomplexed actin in the ADP state".Science.293(5530):708–11.doi:10.1126/science.1059700.PMID11474115.

2. ^Doherty GJ,McMahon HT(2008)."Mediation,modulation,and consequences of membrane-cytoskeleton interactions".Annual Review of Biophysics.37(1):65–95.doi:10.1146/annurev.biophys.37.032807.125912.PMID18573073.

3. ^Vindin H,Gunning P(Aug 2013)."Cytoskeletal tropomyosins:choreographers of actin filament functional diversity".Journal of Muscle Research and Cell Motility.34(3–4):261–74.doi:10.1007/s10974-013-9355-8.PMC3843815.PMID23904035.

4. ^Jump up to:abcdefghiGunning PW,Ghoshdastider U,Whitaker S,Popp D,Robinson RC(Jun 2015)."The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments".Journal of Cell Science.128(11):2009–19.doi:10.1242/jcs.165563.PMID25788699.

5. ^Ghoshdastider U,Jiang S,Popp D,Robinson RC(Jul 2015)."In search of the primordial actin filament".Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America.112(30):9150–1.doi:10.1073/pnas.1511568112.PMC4522752.PMID26178194.

6. illa PG,Henzel WJ,Sensenbrenner M,Henderson CE,Pettmann B(Mar 1998)."Calpain inhibitors,but not caspase inhibitors,prevent actin proteolysis and DNA fragmentation during apoptosis".Journal of Cell Science.111(Pt 6):713–22.PMID9472000.

7. ^Huot J,Houle F,Rousseau S,Deschesnes RG,Shah GM,Landry J(Nov 1998)."SAPK2/p38-dependent F-actin reorganization regulates early membrane blebbing during stress-induced apoptosis".The Journal of Cell Biology.143(5):1361–73.doi:10.1083/jcb.143.5.1361.PMC2133090.PMID9832563.

8. Grummt I(Apr 2006)."Actin and myosin as transcription factors".Current Opinion in Genetics&Development.16(2):191–6.doi:10.1016/j.gde.2006.02.001.PMID16495046.

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