Trypsin

Bezeichnung:Trypsin

CAS-Nr9002-07-7

Englisch Name:Trypsin

CBNumberCB0673677

SummenformelC35H47N7O10

Molgewicht725.78858

MOL-Datei9002-07-7.mol

Synonyma

Trypsin

Trypsin physikalisch-chemischer Eigenschaften

Schmelzpunkt	115°C
Dichte	1.37[at 20℃]
Dampfdruck	0Pa at 25℃
storage temp.	-20°C
Löslichkeit	Reconstitute in aqueous buffer
Aggregatzustand	lyophilized powder
pka	pK1:6.25 (25°C,μ=0.1)
Farbe	White powder
Geruch (Odor)	Odorless
Wasserlöslichkeit	Soluble in water (10 mg/ml), phosphate buffers (10 mg/ml), and balanced salt solutions (1 mg/ml).
Merck	13,9865
Stabilität	Stable. Incompatible with strong oxidizing agents.
LogP	-1.3 at 20℃
CAS Datenbank	9002-07-7
EPA chemische Informationen	Trypsin (9002-07-7)

Sicherheit

Kennzeichnung gefährlicher	Xn,B
R-Sätze:	36/37/38-42-42/43
S-Sätze:	22-24-26-36/37-45-23
WGK Germany	2
RTECS-Nr.	GC3050000
F	1-3-10
TSCA	Yes
HS Code	35079090
Giftige Stoffe Daten	9002-07-7(Hazardous Substances Data)

Gefahreninformationscode (GHS)

Trypsin Chemische Eigenschaften,Einsatz,Produktion Methoden

R-Sätze Betriebsanweisung:
R36/37/38:Reizt die Augen, die Atmungsorgane und die Haut.
R42:Sensibilisierung durch Einatmen möglich.
R42/43:Sensibilisierung durch Einatmen und Hautkontakt möglich.
S-Sätze Betriebsanweisung:
S22:Staub nicht einatmen.
S24:Berührung mit der Haut vermeiden.
S26:Bei Berührung mit den Augen sofort gründlich mit Wasser abspülen und Arzt konsultieren.
S36/37:Bei der Arbeit geeignete Schutzhandschuhe und Schutzkleidung tragen.
S45:Bei Unfall oder Unwohlsein sofort Arzt zuziehen (wenn möglich, dieses Etikett vorzeigen).
S23:Gas/Rauch/Dampf/Aerosol nicht einatmen(geeignete Bezeichnung(en) vom Hersteller anzugeben).
Chemische Eigenschaften
White or almost white, crystalline or amorphous powder, hygroscopic if amorphous.
Verwenden
Trypsin-EDTA Solution 10X has been used to release adherent cells from tissue culture plates for passaging.
Verwenden
Proteolytic enzyme.
Verwenden
Trypsin is a digestive enzyme found in the digestive system. The enzyme catalyzes the hydrolysis of peptide bonds breaking down proteins into smaller peptides.
Definition
trypsin: An enzyme that digests proteins(see protease). It is secreted inan inactive form (trypsinogen) by thepancreas into the duodenum. There,trypsinogen is acted on by an enzyme(enterokinase) produced in theduodenum to yield trypsin. The activeenzyme plays an important rolein the digestion of proteins in the anteriorportion of the small intestine.It also activates other proteases inthe pancreatic juice.
Trademarks
Parenzyme;Trypsillin.
Allgemeine Beschreibung
Trypsin is applicable for tissue disaggregation, due to its effective action and tolerance towards different cell type and serum-induced neutralization.
Biochem/physiol Actions
Trypsin cleaves peptides on the C-terminal side of lysine and arginine residues. The rate of hydrolysis of this reaction is slowed if an acidic residue is on either side of the cleavage site and hydrolysis is stopped if a proline residue is on the carboxyl side of the cleavage site. The optimal pH for trypsin activity is 7-9. Trypsin can also act to cleave ester and amide linkages of synthetic derivatives of amino acids. EDTA is added to trypsin solutions as a chelating agent that neutralizes calcium and magnesium ions that obscure the peptide bonds on which trypsin acts. Removing these ions increases the enzymatic activity. Serine protease inhibitors, including DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF, and aprotinin, amongst others, will inhibit Trypsin.

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