葡萄糖异构酶

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葡萄糖异构酶(glucose isomerase , GI)，又称木糖异构酶，指的是能将D一木糖，D-葡萄糖，D核糖等醛糖异构化为相应酮糖的异构酶。GI的来源非常广泛，细菌、真菌和放线菌等微生物以及植物和动物细胞中均有GI的存在，它是工业上生产高果糖浆的关键酶，在高果糖浆和燃料乙醇的工业化生产中发挥关键的作用。

葡萄糖异构酶性质：

GI 它是工业上大规模从淀粉制备高果糖浆的关键酶，且该酶可将木聚糖异构化为木酮糖, 再经微生物发酵生产乙醇。

热稳定性

乳酸杆菌和埃希杆菌GI 的热稳定性较差，链霉菌和枯草芽孢杆菌GI 在高温下相当稳定。嗜热高温菌(Thermus thermophi lus)GI 的热稳定性最高，可能是它对Val 及Pro 等氨基酸的偏爱选择,使其具有更紧密的空间结构 [1]  。

底物专一性

GI 除了D-葡萄糖和D-木糖外， 还能以D-核糖、L-阿拉伯糖、L-鼠李糖、D-阿洛糖和脱氧葡萄糖以及葡萄糖C-3 、C-5 和C-6 的修饰衍生物为催化底物。但是GI 只能催化D-葡萄糖或D-木糖α-旋光异构体的转化， 而不能利用其β-旋光异构体为底物。

最适pH和最适温度

GI 的最适pH 通常微偏碱性， 在7.0 ～ 9.0 之间。在偏酸性的条件下，大多数种属的GI 活力很低，GI 最适反应温度一般在70 ～ 80 ℃。

金属离子的影响

GI 的活力及稳定性跟二价金属离子有重大关系，Mg2+ 、Co2+ 、Mn2+ 等对该酶有激活作用，Ca2 + 、Hg2 + 、Cu2+等则起抑制作用。金属离子还影响GI 对不同底物的活性，如凝结芽孢杆菌GI 和Mn2+结合时对木糖的活性最高， 和Co2+结合时对葡萄糖的活性最高。

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